
Rubisco ist das zentrale Enzym des Calvinzyklus photoautotropher Organismen. Es katalysiert sowohl die biomasseproduzierende Carboxylierungs- als auch die verschwenderische Oxygenierungsreaktion. Das Verhältnis der katalytischen Effizienzen von Carboxylierung und Oxygenierung ist der Spezifitätsfaktor. Diese Kennzahl variiert beträchtlich zwischen verschiedenen Organismen. Die Zeitfensterhypothese propagiert einen enzyminaktivierenden Strukturübergang des C-terminalen Stranges als Determinante der Spezifität. In diesem Buch zeigen neu entwickelte Sequenzanalysemethoden einen deutlichen Einfluß C-terminaler Residuen auf die Kennzahl und führen so zur Konzeption spezifitätsverbesserter Mutanten. In Molekulardynamiksimulationen wird ein Konformationswechsel des C-terminalen Elements beobachtet und energetisch charakterisiert. Der Effekt dieses schalterartigen Strukturübergangs auf katalytisch essentielle Residuen wird mittels statistischer Methoden nachgewiesen. Das Buch richtet sich sowohl an Wissenschaftler aus der akademischen und industriellen Forschung, die an der Optimierung der Rubisco z. B. von Nutzpflanzen arbeiten, als auch an theoretische Biophysiker und Bioinformatiker.
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